Добавить в цитаты Настройки чтения

Страница 1 из 2



Наталья Трунилина

Белки. Часть 2: обмен и синтез

ОБМЕН БЕЛКОВ.

Часть первая.

I. Определение и биологическая роль белков.

БЕЛКИ – высокомолекулярные биополимеры, состоящие из аминокислот, соединённых в определённой последовательности, и имеющие структурную организацию.

Структурную (составная часть всех организмов).

Каталитическую (ферменты – биологические катализаторы).

Регуляторную (гормоны, некоторые из них – белки).

Транспортную (альбумины и другие).

Дыхательную (гемоглобин).

Сократительную (белки мышц).

Защитную (иммуноглобулины).

Рецепторную (белки – рецепторы).

Опорно-двигательную функцию (коллаген) и другие функции.

Норма белка 80-120 г/сут.

II. Полноценные и неполноценные белки.

Критериями полноценности белков являются:

Количественное и качественное соотношение аминокислот, близкое по составу к белкам человека.

Наличие эссенциальных аминокислот.

Усвояемость белков.

III. Заболевания связанные с белковой недостаточностью.

Недостаточность белкового питания ведет к заболеванию – «квашиоркор», что обозначает «золотой» (или красный) мальчик, в Центральной Африке, где дети питаются бананами, просо, кукурузой. Характерна резкая задержка роста, анемия, отёки, жировая инфильтрация печени, атрофия поджелудочной железы, поражение почек. У лиц негройдной расы волосы приобретают красно-коричневый оттенок.

Смертность 50-90%.

К жировой инфильтрации печени и циррозу приводит недостаточность МЕТИОНИНА. Дефицит ГИСТИДИНА сопровождается анемией и другими заболеваниями.

IV. Азотистый баланс.

Азотистый баланс – это отношение количества азота поступившего с пищей к количеству азота теряемого организмом с мочой, фекалиями, потом в составе азотсодержащих соединений (мо-чевины, мочевой кислоты, креатинина и др.).

V. Переваривание белков в желудке.

В полости рта белки не перевареваются. Переваривание белков происходит в желудке и кишечнике под действием эндо и экзопротеиназ.

5.1 Желудочный сок.

5.2 HCl. Биологическая роль.



Денатурация белков.

Бактерицидное действие.

Активирует пепсиноген.

Создаёт оптимум рН для пепсина.

Усиливает всасывание железа.

Стимулирует выделение гормоноидов: секретина, холецитокинина, панкрео-зимина и др.

5.3 Образование HCl.

5.4 Регуляция HCl.

5.5 Определение HCl в клинике.

При онкологии в желудочном соке образуется лактат, в связи с тем глюкоза идёт по анаэробному пути (гликолиз). В желудке фермент:

5.6 Пепсин – образование активной формы, механизм действия.

Пепсин образуется из пепсиногена в результате ограниченного протеолиза, то есть это гидролиз белка с отщеплением части белковой молекулы и образованием активной формы.

Пепсин – эндопротеиназа, рН 1.5-2.0 расщепляет связи образованные NН2 группами ароматических аминокислот: ФЕН, ТИР и ТРИ, а также связи между АЛА-АЛА, АЛА-СЕР, АЛА-ГЛИ, ЛЕЙ-ГЛУ.

Образуются высокомолекулярные пептиды.

VI. Переваривание белков в кишечнике.

6.1 Трипсин, образование активной формы.

Трипсин – эндопротеиназа, (рН-7,8) действует на пептидные связи, образованные СОО- группами АРГИНИНА и ЛИЗИНА. Образуются низкомолекулярные пептиды.

6.2 Химотрипсин, образование активной формы, механизм действия.

Химотрипсин – эндопротеиназа, (рН 7.8) гидролизует пептидные связи, образованные СОО- группами ароматических аминокислот. Образуются низкомолекулярные пептиды.

6.3 Экзопротеиназы. Образование активных форм и механизм действия.

VII. Специфические эндопептидазы.

Эластаза и коллагеназа расщипляют связи в эластине и коллагене образовывая аминокислоты с короткими радикалами: ГЛИ, АЛА, СЕР. Однако лишь незначительное количество этих белков гидролизуется в кишечнике. Переваривание белков заканчивается образованием аминокислот.

VIII. Превращение аминокислот под действием микрофлоры кишечника.

8.1 Декарбоксилирование АМК.

Декарбоксилирование аминокислот приводит к образованию таких продуктов:

Кадаверин (из ЛИЗИНА).

Путресцин (из ОРНИТИНА).

Кадаверин и путресцин – активные диамины, выводятся с мочой. А также:

Фенилэтиламин (из фенилаланина).

Тирамин (из тирозина).