Страница 15 из 140
Мы провели аналогию с хорошо известными вам системами (организм и государство), чтобы иметь более абстрактное представление о строении клетки.
В таблице добавлены индийские касты. Касты возникли, как структуры, фиксирующие функциональные особенности разных слоев населения. Кшатрии (воины) выполняют функции защиты; шудры (торговцы и ремесленники) — обеспечения питанием и энергией; брахманы (жрецы) — хранения и воспроизведения информации, вайшьи (торговцы) — транспорт вещества и информации.
Далее мы переходим к изучению веществ, из которых состоит клетка, и будем говорить о связи структур и функций этих веществ.
Этот раздел есть во всех учебниках биохимии. Он есть в нашем основном учебнике Макеева, а также в учебнике Грина, Стаута, Тейлора; для более фундаментального изучения структуры биомолекул, составляющих клетку можно использовать учебник биохимии Месслера.
Рекомендуемая литература:
1. А.В.Макеев. Основы биологии, лекция 1: Атомный и молекулярный состав живых организмов, стр. 5-30
Для более подробного изучения:
1. Н.Грин, У.Стаут, Д.Тейлор. Биология, том. 1, глава 5: Химические компоненты живого (стр. 151–194)
2. Д. Месслер. Биохимия, том. 1, глава 2: Молекулы, из которых мы состоим (стр. 67-199).
Основные атомы, составляющие живую клетку — это углерод, водород, кислород, азот и фосфор. Конечно, в полимерах присутствуют и другие вещества (например, сера), но сейчас мы рассмотрим комбинации этих пяти элементов. Как вы знаете, образование биополимеров возможно благодаря тому, что углерод четырехвалентен, способен образовывать 4 связи, и атомы углерода, связываясь друг с другом, могут образовывать длинные цепочки, состоящие из десятков атомов. Мы расскажем о четырех видах биополимеров: белках, нуклеиновых кислотах, липидах и углеводах; как они устроены и чем занимаются.
Белки
Начнем с белков. Белки состоят из мономеров — аминокислот. Каждая аминокислота имеет аминогруппу, связанную с атомом углерода, с этим же атомом связана карбоксильная группа, водород и аминокислотный остаток. Такая конфигурация присутствует во всех аминокислотах. Аминогруппа может быть присоединена к первому за карбоксильной группой атому углерода, или ко второму атому и т. д. Атомы нумеруются греческими буквами, и в зависимости от того, к какому по порядку атому присоединена аминокислота, ее называют альфа-аминокислота, или бета-аминокислота и т. д. В состав белков входят только альфа-аминокислоты.
Напомним, что карбоксильная группа имеет кислотный характер, она диссоциирует на ионы в водном растворе с образованием протона и отрицательно заряженной группы COO, a NH2-rpy
Существенно, что молекулы аминокислот могут отличаться в своей пространственной конфигурации. Это явление называется стереизомерией. Эти молекулы называются D-изомерами и L-изомерами. Молекулы являются зеркальным отображением друг друга, и иначе, чем через четвертое измерение они одна в другую перейти не могут. На плоскости тот атом, который находится ближе, перед плоско о.
В живом организме все аминокислоты — L-изомеры. D-изомеры встречаются довольно редко и имеют определенные функции, например, могут входить в состав антибиотиков.
Всего живая клетка использует 20 аминокислот. Они отличаются строением боковой цепи, как видно из рисунка, могут быть разветвленные цепи, они могут содержать ароматические кольца. Например, у пролина второй углеродный атом израсходовал все свободные связи на ароматическую группу, и поэтому он не обладает такой подвижностью относительно группы С-С, и поэтому в белках, где есть пролин, вращение полипептидной цепи в этих участках ограниченно.
Аминокислоты делят на неполярные, то есть не имеющие заряда и не имеющие групп, которые можно было бы ионизировать, полярные не заряженные и пять кислот относятся к заряженным: это 2 кислоты, которые содержат вторую карбок сильную группу, которая может ионизироваться и нести на себе отрицательный заряд, и три аминокислоты имеющие дополнительные аминогруппы, которые несут в растворах с собой положительный заряд и используются в белках для того, чтобы зарядить необходимые части молекулы. Изменение заряда белковой молекулы может оказать большое влияние на структуру и функцию.
Последовательность аминокислот в белке составляет его первичную структуру.
Как же они соединяются? Аминокислоты способны взаимодействовать друг с другом, образуя пептидную связь. При этом молекула воды уходит, а углерод соединяется с азотом — собственно пептидная связь. Понятно, что следующая карбоксильная группа может прореагировать с аминогруппой другой кислоты и таким образом образуется полипептидная цепочка, что и называется первичной структурой белка. При записи первичной структуры аминокислоты обозначают либо трехбуквенным кодом, по первым трем буквам названия, либо используют однобуквенный код. В базах данных первичная структура белка записывается обычно однобуквенным кодом.
В зависимости от того, какие аминокислоты образовали цепочку, он может свернуться в пространстве и принять ту или иную пространственную структуру, которая называется вторичной структурой белка. Полипептидная цепочка сворачивается в пространстве в различные структуры, например спираль с определенными характеристиками, с определенным шагом (α-спираль), или вытянутую структуру (β-структура). β—спирали могут взаимодействовать между собой, образуя целые белковые листы, α-спирали образуют достаточно жесткие цилиндрические структуры. На рисунках альфа-спирали изображаются или как спиральные ленты или как цилиндры, а бета-структуру изображаются как плоские полосы.
Что же заставляет белки сворачиваться? В формировании вторичной структуры принимают участие гидрофобные взаимодействия, ионные взаимодействия, водородные связи и ковалентные связи.
Гидрофобные взаимодействия. Как уже было сказано выше, существуют полярные и неполярные аминокислоты. Если в полипептидной цепи рядом находятся гидрофобные аминокислоты (неполярные), то в водном растворе нерастворимые в воде гидрофобные участки постараются уйти от взаимодействия с водой, свернуться так, чтобы оказаться рядом и укрыться от воды, образовать структуру с минимальной потенциальной энергией. Если рядом находятся заряженные аминокислотные остатки, то они будут притягиваться в случае разноименных зарядов или отталкиваться в случае одноименных зарядов. Поэтому первичная структура белка, то есть, наличие гидрофобных или заряженных участков на полипептидной цепи, определяет то, как этот белок свернется. Или, если, к примеру, имеется пролин, то он будет держать соседние атомы под определенным углом, определяя тем самым их положение в пространстве.
Расположение элементов вторичной структуры (альфа-спиралей и других элементов) в пространстве относительно друг друга называется третичной структурой белка.